Bioquímica das Proteínas

Bioquímica das Proteínas

Lista de Exercícios II – Bioquímica de Proteínas e Enzimas 

1 – As proteínas são hierarquizadas em quatro níveis estruturais. Quais são eles?  Explique e descreva suas características. 




Estrutura primária das proteínas

A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.

As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento proteico sobre si mesmo. As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial.

Estrutura Secundária

A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.

É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.

Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.https://f843c2f5a7843adddaf075e3f7e7dcaa.safeframe.googlesyndication.com/safeframe/1-0-38/html/container.html

  • Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
  • Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.

Estrutura secundária. Em roxo a conformação alfa-hélice e em amarelo a beta-folha
Estrutura secundária. Em roxo a conformação alfa-hélice e em amarelo a beta-folha

Estrutura Terciária ( polipeptídicas dobrada )

A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.

Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.

Estrutura Quaternária ( polipeptídicas )

Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.

Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.

Estrutura das proteínas

2 – O que são grupos prostéticos e proteínas conjugadas? Dê pelo menos um  exemplo, citando sua função. 

Os grupos prostéticos são biomoléculas que se ligam às proteínas e são essenciais para a atividade biológica das mesmas. As proteínas que possuem grupos protéticos são denominadas proteínas conjugadas, sendo classificadas de acordo com a natureza do grupo prostético. Um exemplo é a hemoglobina, responsável pelo transporte de gases no sangue, a qual possui 4 grupos heme em sua estrutura.

Proteínas conjugadas ou heteroproteínas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de grupo prostético.

3 – O que são substituições conservadas de resíduos de aminoácidos e proteínas  homólogas? Qual a relação com as análises filogenéticas entre espécies? 

As substituições conservadas consistem em alterações na sequência de resíduos de aminoácidos que não alteram a função proteica de forma significativa. Tais substituições em ancestrais filogenéticos estão associadas às proteínas homólogas entre espécies diferentes. Quanto maior a similaridade entre as sequências de resíduos, maior a proximidade entre as espécies.

O pessoal pega citrocomo c do cavalo e percebe menor numero de residuos de aminoácidos comprado ao pato, que comparado a galinha é menor , deduzindo assim uma confirmação da teoria evolucionista de Darwin.

Porém apesar do paradigma atual ensinar que quanto mais proteinas homólogas houver mais próximo é o parentesco filogenético evolutivo, vemos por exemplo no peixinho zebrafish 70% de similaridade de gene e proteina com humanos https://www.nature.com/articles/nature12111 enquanto que no chimpanzé com 80% de diferença https://europepmc.org/article/med/15716009 e https://www.icr.org/article/molecular-equidistance-echo-discontinuity

4 – Como os grupos polares e apolares se distribuem na estrutura terciária de  proteínas fibrosas e globulares? 

Em proteínas fibrosas, os grupos apolares dos resíduos de aminoácidos estão localizados na superfície da molécula. De forma contrária, nas proteínas globulares esses grupos se encontram no centro da proteína, enquanto os grupos hidrofílicos tomam a superfície.

5 – Discuta: “ … a estrutura primária de uma proteína determina sua forma  tridimensional …” e “ … Existe relação entre a conformação da estrutura nativa  tridimensional da proteína e a sua função biológica? …” 

Forma nativa = terciária

6 – Explique: 

a) O que são chaperonas moleculares? 

As chaperonas são proteínas que atuam no enovelamento proteico apropriado, facilitando os mecanismos de enovelamento correto ou garantindo um microambiente adequado. Sua ação está associada a interações com polipeptídeos parcialmente dobrados ou dobrados de forma incorreta.

b) desnaturação/renaturação protéica. 

A desnaturação da proteína ocorre quanto esta perde sua estrutura enovelada o que leva à perda de sua função. O agente desnaturante atua sobre as interações que mantêm a estrutura nativa da proteína. São exemplos de possíveis agentes desnaturantes: temperatura e pH.
A renaturação é o processo no qual a proteína desnaturada pode recuperar sua estrutura funcional, restaurando sua atividade. Só é possível caso haja condições favoráveis à sua ocorrência, as quais são o não rompimento das ligações covalentes e manutenção da proteína em ambiente adequado.

7 – Algumas proteínas com conformação alterada são causa de doenças  degenerativas, como Alzheimer e a encefalopatia espongiforme (“doença da vaca  louca”). Comente. 

Em ambas as doenças verifica-se a presença de proteínas em sua forma “aberrante”. No caso da encefalopatia espongiforme, essas proteínas são denominadas príons, moléculas infectantes que alteram outras proteínas celulares. Para o Alzheimer, há a proliferação da proteína amiloide, a qual produz placas no encéfalo. A amiloide consiste em uma proteína com falhas em seu enovelamento, agindo de forma tóxica no sistema nervoso.
As enzimas são catalisadores específicos que atuam nas reações dos sistemas biológicos, acelerando-as. Sua ação consiste em reduzir a energia de ativação da reação, tornando-a mais rápida. Para que a catálise enzimática ocorra, de forma geral, os componentes necessários são: a própria enzima, um cofator e o substrato. O cofator é um componente químico o qual precisa estar ligado à enzima para que esta se torne ativa, promovendo o encaixe enzima-substrato. O substrato é o alvo da catálise enzimática, sendo fundamental a interação do mesmo com a enzima. Ao final da catálise, espera-se a obtenção dos produtos e da enzima, que não é consumida ao longo do processo reacional.
Para que o mecanismo da catálise enzimática ocorra de fato é essencial que o ajuste enzima-substrato de fato aconteça. Os cofatores são importantes agentes nesse processo uma vez que ao se associarem à enzima, há a ativação da mesma, a qual garante o ajuste do substrato no sítio ativo. A redução observada na energia de ativação está relacionada principalmente à formação de interações não covalentes entre a enzima e o substrato, as quais liberam energia. Tal energia é empregada na redução da energia de ativação da reação, tornando-a mais rápida.

8 – Com base nos esquemas apresentados, explique o que são enzimas e descreva  quais são os componentes necessários para que ocorra uma reação/catálise  enzimática.

9 – Enzimas em sua maioria, são proteínas especializadas, que catalisam as reações  químicas nos sistemas biológicos. As enzimas agem de forma a diminuir a energia  de ativação, fazendo com que a reação se inicie precisando de uma menor  quantidade de energia (sendo assim, com uma velocidade maior da reação  catalisada). Comente. 

As enzimas são catalisadores específicos que atuam nas reações dos sistemas biológicos, acelerando-as. Sua ação consiste em reduzir a energia de ativação da reação, tornando-a mais rápida. Para que a catálise enzimática ocorra, de forma geral, os componentes necessários são: a própria enzima, um cofator e o substrato. O cofator é um componente químico o qual precisa estar ligado à enzima para que esta se torne ativa, promovendo o encaixe enzima-substrato. O substrato é o alvo da catálise enzimática, sendo fundamental a interação do mesmo com a enzima. Ao final da catálise, espera-se a obtenção dos produtos e da enzima, que não é consumida ao longo do processo reacional.
Para que o mecanismo da catálise enzimática ocorra de fato é essencial que o ajuste enzima-substrato de fato aconteça. Os cofatores são importantes agentes nesse processo uma vez que ao se associarem à enzima, há a ativação da mesma, a qual garante o ajuste do substrato no sítio ativo. A redução observada na energia de ativação está relacionada principalmente à formação de interações não covalentes entre a enzima e o substrato, as quais liberam energia. Tal energia é empregada na redução da energia de ativação da reação, tornando-a mais rápida.

10 – Pesquise em bancos de dados da literatura científica, um exemplo de uma  enzima, que possua aplicação na área de ciências farmacêuticas. 

Asparaginase – leucemia linfoide aguda
Células leucêmicas dependem de fontes extracelulares de asparagina para a síntese de proteínas -> não possuem ou possuem baixos níveis de asparagina-sintetase
O efeito anti leucêmico da ASNase se dá devido à conversão de moléculas de asparagina circulantes em ácido aspártico e amoníaco no espaço extracelular, causando baixos níveis de asparagina intracelular e consequente diminuição na síntese de RNA, DNA e proteínas, resultando na morte de células neoplásicas.
Lactase.
Lisozima 🡪 efeito antibiótico 🡪 lágrimas

11 – Monte um esquema e descreva o mecanismo de ação enzimática principal e  cite os mecanismos adicionais. 

12 – Quais são os principais fatores que interferem nas reações enzimáticas?  Comente cada uma. 

Temperatura:
– Abaixo: colisões entre as moléculas ocorrem com menor frequência, de tal modo que a cinética da reação diminui cada vez mais.
– Temperatura ótima: atividade enzimática máxima.
– Acima: desnaturação
pH:
– Influencia na estabilidade da estrutura

13 – O que é inibidor enzimático, qual local de ação e os tipos? Explique os tipos de  inibições enzimáticas (irreversível, reversível competitiva, reversível não  competitiva e mista) e dê exemplos. 

**Com base nos conhecimentos adquiridos durante o módulo de proteínas e  enzimas … você conseguiria responder as duas próximas questões? São questões  de concursos das áreas de ciências biológicas e da saúde. 

14 – Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, devido à  presença de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e  vendido nos mercados não tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já  foi convertida em amido por meio de reações enzimáticas. No entanto, se o milho  for, logo após a colheita, mergulhado em água fervente, resfriado e mantido num  congelador, o sabor adocicado é preservado. Por que esse procedimento preserva  o sabor adocicado dos grãos de milho? 

Porque desnatura a enzima impedindo-a de atuar convertendo açucar em amido.

15 –

A 40 graus esta enzima apresenta maior atividade .


16 – Explique como é a dinâmica de enzimas que permitem o suco gástrico digerir qualquer coisa sem afetar nossas células ejetoras?

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